美國MatreyaLLC抗體的多肽鏈是怎樣的

　　美國MatreyaLLC抗體是指機體由于抗原的刺激而產生的具有保護作用的蛋白質。它（免疫球蛋白不僅僅只是抗體）是一種由漿細胞（效應B細胞）分泌，被免疫系統用來鑒別與中和外來物質如細菌、病毒等的大型Y形蛋白質，僅被發現存在于脊椎動物的血液等體液中，及其B細胞的細胞膜表面。抗體能識別特定外來物的一個*特征，該外來目標被稱為抗原。

　　是一類能與抗原特異性結合的免疫球蛋白。抗體按其反應形式分為凝集素、沉降素、抗毒素、溶解素、調理素、中和抗體、補體結合抗體等。按抗體產生的來源分為正常抗體(天然抗體)，如血型ABO型中的抗A和抗B的抗體，和免疫抗體如抗微生物的抗體。按作用對象，可將其分為抗毒素、抗菌抗體、抗病毒抗體和親細胞抗體（能與細胞結合的免疫球蛋白，如1型變t反應中的lgE反應素抗體，能吸附在靶細胞膜上）

　　美國MatreyaLLC抗體是具有4條多肽鏈的對稱結構，其中2條較長、相對分子量較大的相同的重鏈（H鏈）；2條較短、相對分子量較小的相同的輕鏈（L鏈）。鏈間由二硫鍵和非共價鍵聯結形成一個由4條多肽鏈構成的單體分子。輕鏈有κ和λ兩種，重鏈有μ、δ、γ、ε和α五種。整個抗體分子可分為恒定區和可變區兩部分。在給定的物種中，不同抗體分子的恒定區都具有相同的或幾乎相同的氨基酸序列。可變區位于"Y"的兩臂末端。在可變區內有一小部分氨基酸殘基變化特別強烈，這些氨基酸的殘基組成和排列順序更易發生變異區域稱高變區。高變區位于分子表面，最多由17個氨基酸殘基構成，少則只有2～3個。高變區氨基酸序列決定了該抗體結合抗原抗原的特異性。一個抗體分子上的兩個抗原結合部位是相同的，位于兩臂末端稱抗原結合片段（antigen-bindingfragment,Fab）。"Y"的柄部稱結晶片段（crystallinefragment,FC），糖結合在FC上。